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东亚飞蝗谷胱甘肽S-转移酶分离纯化
作者姓名:宣涛  吴海花  郭亚平  田怀东  马恩波
作者单位:1. 山西大学应用生物学研究所,太原,030006
2. 山西大学生命科学与技术学院,太原,030006
基金项目:国家自然科学基金,山西省自然科学基金,山西省青年科技研究基金 
摘    要:通过硫酸铵沉淀技术和GSH-agarose亲和层析对东亚飞蝗Locusta migratoria manilensis(Meyen)5龄若虫谷胱甘肽S-转移酶(glutathione S-transferases,GSTs)进行了分离纯化。结果表明GSTs活性在硫酸铵各沉淀段均有分布,但在55%~100%沉淀段活性较高,在硫酸铵饱和度为85%时比活力最高,达到420.33μmol/min/mg protein,纯化倍数为18.86。根据硫酸铵粗沉淀谷胱甘肽S-转移酶结果,选择硫酸铵浓度为60%~90%沉淀段进行GSH-agarose亲和层析,纯化后比活力最高达到1365.29μmol/min/mg protein,纯化倍数达到61.25。经SDS-PAGE鉴定,得到的GST为1条带,亚基的分子量约为24kDa。

关 键 词:东亚飞蝗  谷胱甘肽S-转移酶  纯化
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