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| cAPK催化亚基的C端融合表达,纯化及其NMT底物活性作用 | |
| 引用本文： | 许正平,段治军.cAPK催化亚基的C端融合表达,纯化及其NMT底物活性作用[J].生物化学与生物物理学报,1998,30(2):174-178. |
| 作者姓名： | 许正平 段治军 |
| 作者单位： | [1]浙江大学生物科学与技术系 [2]中国科学院上海生物化学研究所 |
| 摘 要： | 将小鼠ｃＡＭＰ依赖蛋白激酶催化亚基α（ｍＣα）基因从３＇端截去９６ｂｐ后与Ｈｉｓ－ｔａｇ融合，构建Ｃ端融合Ｈｉｓ６的表达质粒ｐＺＰｍＣα４Ｈ。该质粒在大肠杆菌ＢＬ２１（ＤＥ３）中得到了高效表达，目的蛋白ｍＣα４Ｈ的表达量与ｍＣα相近。该蛋白在３７℃表达时主要以包含体形式存在，而２２℃表达时则大部分可溶。利用固定化金属离子（Ｎｉ＾２＋）配体亲和层析，分别从破菌上清涂和包含体中纯化ｍＣα４Ｈ，结果表明 |
| 关 键 词： | cAMP 蛋白激酶 C端融合 表达 豆Kou酰化 |
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