非洲爪蟾孵化酶的纯化及其部分化特性研究 |
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引用本文: | 樊廷俊,片桐千明.非洲爪蟾孵化酶的纯化及其部分化特性研究[J].生物化学与生物物理学报,1998,30(1):75-80. |
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作者姓名: | 樊廷俊 片桐千明 |
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作者单位: | [1]山东大学生命科学学院发育生物学研究所 [2]北京道大学理学部生物科学专攻 |
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摘 要: | 本文以GST-VUS.2抗体和卵黄膜为检测手段,采用凝胶过滤和离子交换等方面将非洲爪蟾(Xenopus laevis)孵化酶纯化了90倍以上,并研究了其酶活性和生化特性。实现发现,孵化酶分子量为60kD,有很强的蛋白酶活性和卵黄膜溶解活性;它很不稳定,在纯化时极易降解为40kD分子,40kD分子没有卵黄膜溶解活性,但仍有很强的蛋白酶活性。40kD分子中能只代表60kD分子中的蛋白酶功能区,而丢失了
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关 键 词: | 非洲爪蟾 孵化酶 金属蛋白酶 纯化 生物特性 |
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