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非洲爪蟾孵化酶的纯化及其部分化特性研究
引用本文:樊廷俊,片桐千明.非洲爪蟾孵化酶的纯化及其部分化特性研究[J].生物化学与生物物理学报,1998,30(1):75-80.
作者姓名:樊廷俊  片桐千明
作者单位:[1]山东大学生命科学学院发育生物学研究所 [2]北京道大学理学部生物科学专攻
摘    要:本文以GST-VUS.2抗体和卵黄膜为检测手段,采用凝胶过滤和离子交换等方面将非洲爪蟾(Xenopus laevis)孵化酶纯化了90倍以上,并研究了其酶活性和生化特性。实现发现,孵化酶分子量为60kD,有很强的蛋白酶活性和卵黄膜溶解活性;它很不稳定,在纯化时极易降解为40kD分子,40kD分子没有卵黄膜溶解活性,但仍有很强的蛋白酶活性。40kD分子中能只代表60kD分子中的蛋白酶功能区,而丢失了

关 键 词:非洲爪蟾  孵化酶  金属蛋白酶  纯化  生物特性
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