| N-糖基化修饰对热休克蛋白gp96免疫学功能的影响 |
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| 引用本文： | 郭鹏,李长菲,鞠莹,刘二龙,张含,胡俊,孟颂东.N-糖基化修饰对热休克蛋白gp96免疫学功能的影响[J].生物工程学报,2021,37(11):4036-4046. |
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| 作者姓名： | 郭鹏 李长菲 鞠莹 刘二龙 张含 胡俊 孟颂东 |
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| 作者单位： | 1 中国科学院微生物研究所 中国科学院病原微生物与免疫学重点实验室，北京 100101;2 中国科学院大学，北京 100049;3 北京热休生物技术有限公司，北京 100123;4 北京康明海慧生物科技有限公司，北京 100101 |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金 (Nos. 81761128002, 81621091, 81871297, 81672815, 31700803)，中国科学院B类先导项目 (No. XDB29040000)，中国科学院“一带一路”科技合作专项 (No. 153211KYSB20170001) 资助。 |
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| 摘 要： | 文中旨在以N-糖基化位点突变的重组热休克蛋白gp96为对象，研究N-糖基化修饰对其免疫功能的影响。首先利用昆虫表达系统表达野生型和突变型gp96蛋白，并检测其糖基化水平。进一步通过体外和体内实验，利用流式细胞术和酶联免疫吸附试验 (Enzyme linked immunosorbent assay，ELISA) 检测小鼠CD8+IFN-γ+ T细胞亚群和IFN-γ的分泌，查明糖基化对gp96抗原呈递功能的影响，进一步用ATPase试剂盒检测gp96的ATPase活性。最后通过小鼠免疫实验探究糖基化对gp96疫苗佐剂功能和活化流感疫苗特异性T细胞的影响。结果显示，N-糖基化修饰位点突变后，重组gp96蛋白总含糖量下降了27.8%。与野生型重组蛋白相比，突变gp96的抗原呈递能力减弱，同时ATPase活性明显降低。同时与野生型重组gp96相比，突变gp96佐剂活化流感疫苗特异性T细胞水平也明显减少。这些结果表明，N-糖基化修饰参与调节gp96的ATPase活性和抗原呈递功能，进而影响其疫苗佐剂功能，为开发基于gp96的佐剂疫苗提供了依据。
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| 关 键 词： | 热休克蛋白gp96，N-糖基化修饰，佐剂，ATPase，抗原呈递 |
| 收稿时间： | 2020/12/10 0:00:00 |
N-glycosylation modification of heat shock protein gp96 affects its immunological function |
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| Peng Guo,Changfei Li,Ying Ju,Erlong Liu,Han Zhang,Jun Hu,Songdong Meng.N-glycosylation modification of heat shock protein gp96 affects its immunological function[J].Chinese Journal of Biotechnology,2021,37(11):4036-4046. |
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| Authors: | Peng Guo Changfei Li Ying Ju Erlong Liu Han Zhang Jun Hu Songdong Meng |
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| Institution: | 1 CAS Key Laboratory of Pathogenic Microbiology and Immunology, Institute of Microbiology, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100101, China;2 University of Chinese Academy of Sciences, Beijing 100049, China;3 Heat Shock Biotechnology Co., Ltd., Beijing 100123, China;4 Cominghealth Biotechnology Co., Ltd., Beijing 100101, China |
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| Abstract: | |
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| Keywords: | heat shock protein gp96 N-glycosylation modification adjuvant ATPase antigen presentation |
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