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磷酸丙糖异构酶的折叠及稳定性研究
引用本文:刘江红,周筠梅.磷酸丙糖异构酶的折叠及稳定性研究[J].生物化学与生物物理进展,2006,33(5):465-472.
作者姓名:刘江红  周筠梅
作者单位:1. 中国科学院生物物理研究所,生物大分子国家重点实验室,北京,100101;中国科学院研究生院,北京,100049
2. 中国科学院生物物理研究所,生物大分子国家重点实验室,北京,100101
摘    要:从鸡胸肌中纯化出磷酸丙糖异构酶(triosephosphateisomerase,TIM),通过蛋白质内源荧光,圆二色性,紫外吸收二阶导数光谱等多种研究溶液构象的方法,对TIM被盐酸胍和热变性过程进行了详细的研究.结果表明,用不同测量方法得到TIM的变性过程均高度协同,没有观察到折叠中间态,应用单分子二态去折叠模型计算了TIM去折叠的热力学参数.通过圆二色光谱在222nm处的变化监测的TIM热变性过程也是高度协同的二态过程,天然态TIM的表观Tm为64.6℃.在低浓度盐酸胍存在下,TIM的热稳定性降低.讨论了二体蛋白质的可能去折叠机制,证明在使用的实验条件下磷酸丙糖异构酶去折叠过程中二级结构与三级结构的变化是同时发生的,其去折叠遵循观察不到二体解离的表观二态过程.

关 键 词:磷酸丙糖异构酶  变性  构象变化  折叠中间态  二态模型
收稿时间:2006-02-14
修稿时间:4/7/2006 12:00:00 AM

Folding and Conformation Stability of Triose Phosphate Isomerase
Liu Jiang-Hong and Zhou Jun-Mei.Folding and Conformation Stability of Triose Phosphate Isomerase[J].Progress In Biochemistry and Biophysics,2006,33(5):465-472.
Authors:Liu Jiang-Hong and Zhou Jun-Mei
Institution:1.National Laboratory of Biomacromolecules, Institute of Biophysics, The Chinese Academy of Sciences, Beijing 100101, China; 2.Graduate University of The Chinese Academy of Sciences, Beijing 100049, China
Abstract:
Keywords:triose phosphate isomerase (TIM)  denaturation  conformational change  folding intermediate  two-state transition model
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