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跨膜蛋白AgrC_(TM6-7C)分离纯化方法的优化北大核心CSCD
引用本文:王路路,权春善,许永斌,王冠天,刘爽,陈莹.跨膜蛋白AgrC_(TM6-7C)分离纯化方法的优化北大核心CSCD[J].生物技术通报,2016(7):59-65.
作者姓名:王路路  权春善  许永斌  王冠天  刘爽  陈莹
作者单位:1.大连工业大学116000;2.大连民族大学生命科学学院大连民族大学生物技术与资源利用国家民委-教育部重点实验室116605;
基金项目:国家自然科学基金项目(21272031);中央高校基本科研基金(DC201502020201)
摘    要:旨在通过优化AgrC_(TM6-7C)蛋白的纯化过程,获得高纯度的目的蛋白,为后续研究提供材料。详细探讨了金属离子螯合层析缓冲液中咪唑浓度、离子交换层析缓冲液的pH值对AgrC_(TM6-7C)蛋白纯化效果的影响,并研究了β-巯基乙醇对AgrC_(TM6-7C)蛋白聚集及其激酶活性的影响。经过优化后,在不影响AgrC_(TM6-7C)蛋白激酶活性的前提下,AgrC_(TM6-7C)蛋白在浓度和纯度上均有明显提高,纯度可达98%以上,产量可达15 mg/L。

关 键 词:金黄色葡萄球菌  AgrCTM6-7C  纯化
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