副粘病毒HN蛋白颈部与F相互作用区功能的研究 |
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引用本文: | 刘晶雪,刘颖,迟苗苗,姜晶晶,操詹魁,温红玲,赵丽,迟连利,王志玉.副粘病毒HN蛋白颈部与F相互作用区功能的研究[J].病毒学报,2018,34(3):318-327. |
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作者姓名: | 刘晶雪 刘颖 迟苗苗 姜晶晶 操詹魁 温红玲 赵丽 迟连利 王志玉 |
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作者单位: | 山东大学 公共卫生学院,病毒学研究室,济南 250012;山东大学 国家糖工程技术研究中心 微生物技术国家重点实验室,济南,250100 |
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摘 要: | 副粘病毒(Paramyxovirus)包膜上镶嵌着两种糖蛋白血凝素-神经氨酸酶(Hemagglutinin-neuraminidase,HN)和融合蛋白(Fusion protein,F),两者的相互作用是决定病毒宿主范围、毒力和传播的关键。为探讨HN颈部与F相互作用区(Fusion interaction region,FIR)在膜融合机制中的作用,选取新城疫病毒(Newcastle disease virus,NDV)与人副流感病毒3型(human parainfluenza virus type 3,hPIV3)为研究对象,通过片段置换及同源重组技术构建嵌合体C1、C2,进一步将NDV及hPIV3 HN的FIR内第51位丝氨酸(Serine,S)、第55位天冬氨酸(Aspartic acid,D)定点突变为丙氨酸(Alanine,A),获得突变体NDVS51A、NDVD55A、hPIV3 S51A、hPIV3 D55A,对嵌合体及突变体蛋白的细胞表面表达效率、受体识别活性、神经氨酸酶活性、促细胞融合活性及半融合活性进行检测。结果:各嵌合体C1、C2及突变体NDV S51A、NDV D55A、hPIV3 S51A、hPIV3 D55A的细胞表达效率、神经氨酸酶活性(Neuraminidase,NA)与野生型相比差异不显著(P0.05),但促细胞融合活性均有不同程度的降低(P0.05),C1、C2、NDV S51A、NDV D55A、hPIV3 S51A、hPIV3 D55A分别为野生型的7%、9%、27%、19%、17%和21%;C1、C2、NDV S51A、NDV D55A、hPIV3 S51A、hPIV3 D55A的受体识别活性分别为14.7%、22.3%、35.5%、28.8%、33.9%和40.2%,与野生型相比差异显著(P0.05)。结果表明:副粘病毒HN蛋白颈部与F相互作用区的突变及置换使HN蛋白的促细胞融合活性、受体识别活性降低,其中第51位丝氨酸(S51)及第55位天冬氨酸(D55)发挥重要作用。
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关 键 词: | 副粘病毒(Paramyxovirus) 血凝素神经氨酸酶 (HN) 融合蛋白 (F) 相互作用区 |
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