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| 嗜冷弧菌ATCase的酶学特性 | |
| 作者姓名： | 张远富 徐莹 ＭＶａｎｄｅＣａｓｔｅｅｌｅ 梁子原 ＮＧｌａｎｓｄｏｒｆｆ |
| 作者单位： | 中国预防医学科学院流行病微生物学研究所; 布鲁塞耳自由大学微生物学遗传学研究所; 布鲁塞耳自由大; |
| 摘 要： | 从非洲２８００米深的海底分离的嗜冷弧菌（ｐｓｙｃｈｒｏｐｈｉｌｉｃＶｉｂｒｉｏｓｐ．）菌株２６９３的天冬氨酸氨甲酰基转移酶（ＡＴＣａｓｅ）进行了某些酶学特性方面的研究。该酶由一条催化链和一条调节链组成,全酶的分子量为３５０ｋｕ。酶反应最适温度在３７℃左右。该酶受嘧啶生物合成的最终产物ＣＴＰ的反馈抑制。但是,嘌呤途径的最终产物ＡＴＰ并没有表现出明显的激活作用。 |
| 关 键 词： | 嗜冷弧菌 ATCase 酶学特性 |
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