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1.
[目的]发现结核分枝杆菌(Mycobacterium tuberculosis)链霉素耐药相关的潜在菌体蛋白.[方法]以结核分枝杆菌临床分离链霉素敏感株01105和结核分枝杆菌H37Rv为对照,采用iTRAQ技术和生物信息学鉴定并相对定量结核分枝杆菌临床分离链霉素耐药株01108菌体蛋白,并通过WEGO功能注释聚类分析01108菌株差异表达蛋白的细胞组分、分子功能和生物进程.[结果]01108菌株分别与01105菌株和H37Rv菌株比较差异表达蛋白为194个和146个,01108菌株与01105菌株和H37Rv比较均差异表达蛋白121个(共同差异表达蛋白).差异表达蛋白理论相对分子量和等电点分布广泛,其生物进程主要参与中间代谢、呼吸作用和脂质代谢,分子功能主要为催化活性功能和结合功能.共同差异表达蛋白:7个核糖体蛋白(Rv2785c,Rv0056,Rv0641,Rv0652,Rv0701,Rv1630和Rv2442c)在01108菌株中表达下调;7个蛋白在01108菌株中显著差异表达(上调大于1.20倍或下调小于0.55倍),分别为巯基过氧化物酶(Rv1932)、酰基载体蛋白脱氢酶(Rv0824c)、30S核糖体蛋白S15 (Rv2785c)、丙酮酸脱氢酶E2部分(Rv2215)、双组份转录调控蛋白(Rv3133c)以及假定未知蛋白(Rv2466c和Rv2626c).[结论]iTRAQ发现了链霉素耐药结核分枝杆菌相对于链霉素敏感结核分枝杆菌和H37Rv共同差异表达蛋白,为进一步探讨结核分枝杆菌链霉素耐药机制奠定了基础.  相似文献   
2.
目的:表达并纯化mLST8蛋白。方法:PCR扩增mLST8的编码cDNA,克隆到pET-28a(+)表达载体,将重组质粒pET-28a-mLST8转化大肠杆菌BL21(DE3)感受态细胞,在IPTG诱导下表达目的蛋白;提取包涵体,用Ni2+亲和层析纯化目的蛋白,稀释和透析相结合进行复性,对复性蛋白进行阴离子交换层析、分子筛层析,将纯的复性mLST8进行肽指纹质谱鉴定和圆二色谱分析。结果:酶切和DNA测序证明pET-28a-mLST8表达质粒构建无误,并在大肠杆菌中得到高效表达;通过Ni2+亲和层析、复性、离子交换层析和分子筛层析获得了较高纯度的复性蛋白,肽指纹质谱鉴定为mLST8;mLST8蛋白的二级结构[α螺旋为18.2%,β折叠为52.3%(其中平行结构为12.1%,反向平行结构为40.2%),β转角为20.7%,无规则卷曲为39.9%]表明其为典型的β折叠结构。结论:在大肠杆菌中表达了重组mLST8蛋白,复性获得了二级结构准确的mLST8,为进一步研究mLST8的晶体结构与功能奠定了基础。  相似文献   
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