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Bioprocess and Biosystems Engineering - Glucosinolates (GSLs) and phenolic compounds (PCs) are biologically active and involved in the defense reaction of plants; these compounds have a beneficial...  相似文献   
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The amino acid sequence of respiratory syncytial virus fusion protein (Fo) was deduced from the sequence of a partial cDNA clone of mRNA and from the 5' mRNA sequence obtained by primer extension and dideoxysequencing. The encoded protein of 574 amino acids is extremely hydrophobic and has a molecular weight of 63371 daltons. The site of proteolytic cleavage within this protein was accurately mapped by determining a partial amino acid sequence of the N-terminus of the larger subunit (F1) purified by radioimmunoprecipitation using monoclonal antibodies. Alignment of the N-terminus of the F1 subunit within the deduced amino acid sequence of Fo permitted us to identify a sequence of lys-lys-arg-lys-arg-arg at the C-terminus of the smaller N-terminal F2 subunit that appears to represent the cleavage/activation domain. Five potential sites of glycosylation, four within the F2 subunit, were also identified. Three extremely hydrophobic domains are present in the protein; a) the N-terminal signal sequence, b) the N-terminus of the F1 subunit that is analogous to the N-terminus of the paramyxovirus F1 subunit and the HA2 subunit of influenza virus hemagglutinin, and c) the putative membrane anchorage domain near the C-terminus of F1.  相似文献   
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Biotechnology Letters - Colorectal cancer (CRC) is the third most prevalent type of cancer in the United States. The treatment options for cancer include surgery, chemotherapy, radiation,...  相似文献   
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BioMetals - Increasing cancer drug chemo-resistance, especially in the treatment of breast and lung cancers, alarms the immediate need of newer and effective anticancer drugs. Until now,...  相似文献   
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