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Effects of pressure on ventilation and gas exchange in man 总被引:1,自引:0,他引:1
4.
Spliceosome-targeted therapies trigger an antiviral immune response in triple-negative breast cancer
Elizabeth A. Bowling Jarey H. Wang Fade Gong William Wu Nicholas J. Neill Ik Sun Kim Siddhartha Tyagi Mayra Orellana Sarah J. Kurley Rocio Dominguez-Vidaña Hsiang-Ching Chung Tiffany Y.-T. Hsu Julien Dubrulle Alexander B. Saltzman Heyuan Li Jitendra K. Meena Gino M. Canlas Srinivas Chamakuri Thomas F. Westbrook 《Cell》2021,184(2):384-403.e21
5.
The 75,000-dalton interleukin-2 receptor transmits a signal for the activation of a tyrosine protein kinase 总被引:1,自引:0,他引:1
E M Saltzman S M Luhowskyj J E Casnellie 《The Journal of biological chemistry》1989,264(33):19979-19983
The high-affinity receptor for interleukin-2 (IL-2) is composed of two distinct subunits with molecular weights of 55,000 and 75,000 (p55 and p75). While the presence of the high-affinity receptor requires the simultaneous expression of p55 and p75, these subunits can also be expressed independently, resulting in IL-2 receptors with low and intermediate affinities, respectively. IL-2 can induce proliferation in cells expressing either the intermediate affinity p75 receptor or the p55.p75 high-affinity complex, suggesting that p75 is responsible for signal transduction. We have previously shown that signal transduction by the high-affinity IL-2 receptor involves the activation of a tyrosine protein kinase. In order to evaluate the role of p75 in the activation of this kinase we assessed the ability of IL-2 to induce the activation of a tyrosine protein kinase in the human leukemic cell lines Hut 78 and YT. These cells express p75 as the predominant IL-2 receptor. IL-2-dependent tyrosine phosphorylation was observed in both cell lines and the concentrations of IL-2 needed to stimulate this phosphorylation were similar to that required for binding to the p75 receptor. Antibodies that inhibit binding of IL-2 to p55 had no effect on the IL-2-induced tyrosine phosphorylations in YT cells, while antibodies that block the binding of IL-2 to p75 completely inhibited the phosphorylations. These results demonstrate that the signaling capacity for the IL-2-induced tyrosine phosphorylation resides in the p75 receptor. 相似文献
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