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X-ray structures of ferritins and related proteins 总被引:1,自引:0,他引:1
Ferritins are members of a much larger superfamily of proteins, which are characterised by a structural motif consisting of a bundle of four parallel and anti-parallel α helices. The ferritin superfamily itself is widely distributed across all three living kingdoms, in both aerobic and anaerobic organisms, and a considerable number of X-ray structures are available, some at extremely high resolution. We describe first of all the subunit structure of mammalian H and L chain ferritins and then discuss intersubunit interactions in the 24-subunit quaternary structure of these ferritins. Bacteria contain two types of ferritins, FTNs, which like mammalian ferritins do not contain haem, and the haem-containing BFRs. The characteristic carboxylate-bridged di-iron ferroxidase sites of H chain ferritins, FTNs and BFRs are compared, as are the potential entry sites for iron and the ‘nucleation’ site of L chain ferritins. Finally we discuss the three-dimensional structures of the 12-subunit bacterial Dps (DNA-binding protein from starved cells) proteins as well as their intersubunit di-iron ferroxidase site. 相似文献
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Jean-Paul Ducos Hélène Bollon Vincent Pettard 《Applied microbiology and biotechnology》1993,39(4-5):465-470
Somatic carrot embryos were grown as batch cultures in a stirred 10-l bioreactor. Embryo production in the bioreactor was comparable to that obtained in shake-flasks. A production of about 50·103 embryos/l per day was commonly achieved with an inoculum density of 0.1% volume of tissues/volume of medium. Regularly changing of the medium increased embryo viability. A filtering unit coupled to the bioreactor was developed in order to calibrate embryos. The characteristics of the population of harvested embryos are described.
Correspondence to: J.-P. Ducos 相似文献
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