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1.
2.
色氨酸残基在内切葡聚糖酶分子中的作用   总被引:13,自引:0,他引:13  
内切葡聚糖酶的化学修饰研究表明:色氨酸残基可能位于活性位点,与底物结合有关.荧光光谱测定指出该酶的荧光几乎都来自色氨酸残基,酶分子中色氨酸微环境对pH变化非常敏感,降低pH导致了酶分子构象发生了较大变化,配基结合使酶分子色氨酸微环境产生了改变,引发了与pH诱导不同的构象变化.  相似文献   
3.
利用离子交换和分子筛层析技术从拟康氏木霉S-38固态发酵液中提纯了两个内切葡聚糖苷酶组分。测定了一个组分的内源荧光性质。结果表明:该酶分子的内源荧光几乎都来自色氨酸。N-溴代琥珀酰亚胺(NBS)修饰导致了酶活力的完全丧失,但是酶荧光残留了25%,抑制剂纤维二糖与酶结合可使部分酶荧光得到保护,同时这种结合也可以保护一定的色氨酸荧光不被外来淬灭剂淬灭。  相似文献   
4.
纤维二糖抑制外切纤维素酶水解作用机理的分析   总被引:9,自引:0,他引:9  
纤维二糖是纤维素分子的结构单元, 也是纤维素酶水解纤维素时的主要产物. 它能强烈抑制纤维素酶的水解作用, 但并不影响酶对纤维素的吸附. 红外、荧光、圆二色谱分析表明, 纤维二糖可结合在外切纤维素酶活性部位附近的色氨酸残基上形成“位阻效应”, 从而阻止纤维素分子链进入活性中心. 同时, 结合纤维二糖后, 外切纤维素酶分子构象发生了较大变化, 致使吸附纤维素后不能导致微纤维的分离, 为“无效吸附”.  相似文献   
5.
拟康氏木霉中内切葡聚糖苷水解酶的化学修饰   总被引:1,自引:0,他引:1  
动力学研究揭示两个P来4.4和5.8的氨基酸残基可能对内切酶活性起重要作用,化学修饰研究结果表明一个羧基氨基酸对内切葡聚糖苷水解酶活力的必需的,且可能位地或接近酶的催化位点。  相似文献   
6.
纤维素酶分子结构和功能研究进展   总被引:32,自引:0,他引:32       下载免费PDF全文
概述了近10年来利用结构生物学和蛋白质工程技术在纤维素酶分子结构和功能方面研究的进展,包括:酶分子结构域的拆分、催化域和纤维素结合结构域的结构和功能的研究,纤维素酶的分子折叠.并展望了该领域的研究前景.  相似文献   
7.
外切葡聚糖纤维二糖水解酶的分离纯化和部分性质研究   总被引:3,自引:0,他引:3  
  相似文献   
8.
纤维素酶的底物专一性   总被引:8,自引:0,他引:8  
天然纤维素的有效酶解取决于外切葡聚糖纤维二糖水解酶(CBH)和内切葡聚糖水解酶(EG)的协同作用。EG随机水解纤维素无定形区分子链内的β-1,4-糖苷键;CBH则由分子链的还原性末端水解出纤维二糖。这种底物专一性差别的原因在于CBH呈“桶状”的活性部痊表面存在2个“loop”结构,只能容许纤维素分子链的末端伸入到活性裂隙中。EG无“loop”结构在存在,对底物是充分可及的。EG催化结构域中底物结合  相似文献   
9.
通常认为纤维素的降解过程,首先是纤维素酶(纤酶)分子吸附到纤维素表面,然后,内切葡聚糖苷酶(内切酶)在葡聚糖链的随机位点水解底物,产生寡聚糖;外切葡聚糖苷酶(外切酶),从葡聚糖链的非还原端进行水解,主要产物为纤维二糖,需要两类酶的"协同"才能完成对纤维素的降解。纤维素酶分子由催化结构域(catalyticdomain,CD)、纤维素结合结构域(cellulose-bindingdomain,CBD)和一个连接桥(linker)三部分组成。近年来,纤维素酶分子结构与功能的研究取得了实质性的进展。不同…  相似文献   
10.
<正> 亲和层析技术做为现代生化实验室常用的提纯方法,具有专一性强,活力损失小,分离步骤少等优点。天冬氨酸酶是重要的酶制剂,以往见报的分离纯化工艺步骤繁琐,活力损失大。本文报道的新工艺是用聚乙二醇(PEG)/磷酸钾双水相抽提;DEAE-sophadex A-50柱层析除PEG和部分杂蛋白;环氧氯丙烷活化载体,底物作配基的亲和层析技术获得了电泳纯的天冬氨酸酶。  相似文献   
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