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小泛素相关修饰物SUMO研究进展 总被引:8,自引:0,他引:8
蛋白质翻译后修饰对改变蛋白功能、活性或定位都起着非常重要的作用,泛素及其相似蛋白的修饰是其中一种重要形式。与其他诸如磷酸化、乙酰化、糖基化等不同的是,泛素及其相似蛋白的修饰基团本身即是一个小的多肽,通过异肽键与靶蛋白Lys侧链ε-NH2相连,其中小泛素相关修饰物(small ubiquitin—related modifier,SUMO)与蛋白的共价连接是一种新的广泛存在的翻译后修饰形式。SUMO是广泛存在于真核生物中高度保守的蛋白家族,在脊椎动物中有三个SUMO基因,称为SUMO-1,-2,-3,与泛素在二级结构上极其相似,且催化修饰过程的酶体系也具有很高的同源性。然而,与泛素化介导的蛋白酶降解途径不同,SUMO化修饰发挥着更为广泛的功能,如核质转运、细胞周期调控、信号转导、转录活性调控等。 相似文献
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壳聚糖固定化真菌漆酶及其用于处理酚类污染物的研究 总被引:27,自引:0,他引:27
Trametessp. AH282在液体培养条件下经邻甲苯胺诱导能有效合成漆酶同工酶A。以壳聚糖为载体,戊二醛为交联剂进行了漆酶A的固定化研究,确定酶固定化适宜条件为:0.1g壳聚糖与15 mL 5%戊二醛交联8 h后,加入30.0U酶固定12h。在此条件下获得的固定化漆酶催化能力为176.4U/g载体,酶活回收率58.5%。与游离酶相比,固定化漆酶与作用底物愈创木酚的亲和力降低,但固定化酶的稳定性有明显改善。固定化漆酶的最适温度为55℃,比游离酶提高5℃;70℃条件下保温8 h,固定化酶保留酶活56.5%,而在相同条件下游离酶酶活明显下降。使用固定化漆酶反应装置进行酚类化合物转化实验,连续进行12批次操作,固定化酶酶活仍保持60%以上,漆酶使用效率明显提高。 相似文献
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近几年,核酸和蛋白质内部的动力学已成为广泛引起人们兴趣的课题。为了说明生物大分子结构和功能的关系,不仅需要了解原子的平均位置,而且也需要知道原子位移随时间的涨落。大量实验表明生物大分子结构不仅有刚性而且存在柔性,而且这种柔性与生物大分子作用机制有密切关系。最近X射线晶体衍射关于蛋白质温度因子的研究,在各向同性和谐振的假设下,已能估计出这种涨落的数值,核磁共振,荧光去偏振,激光拉曼光谱等实验也说明 相似文献
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金属蛋白由于其所带金属离子具有未配对电子而具有顺磁性,致使弛豫时间缩短、谱线加宽(~50Hz)以及谱范围变大(~100ppm),因而具有与抗磁蛋白不同的谱特征。这时一些常用的2DNMR实验方法将失效。本文探索顺磁金属蛋白的几种NMR实验方法,如溶剂峰抑制、2DMCOSY、NOESY、1DNOE差谱及SUPERWEFT等,并精心设计实验条件使之适用于顺磁金属蛋白的结构研究。这些实验方法成功地应用于紫色震颤菌血红蛋白(met-VtHb-CN)。通过这些实验找到了与血红素Fe3+配位的组氨酸,并完成了该金属蛋白的顺磁位移的共振峰的识别、活性中心质子间距离的测量、抗磁性化学位移及电离常数pKa值的确定。 相似文献
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报道了低自旋氰配位紫色震颤菌血红蛋白 (VtHb CN)血红素及其周围质子的核磁共振谱 .通过MCOSY ,NOESY ,1DNOE和TOE ,以及SUPERWEFT实验对VtHb -CN的1H核磁共振谱进行识别 .已识别了血红素和配位组氨酸的几乎所有共振峰 ,获得了这些共振峰的自旋 晶格弛豫时间和它们的化学位移随温度的变化关系 ,由此可分别获得这些质子到血红素Fe3+ 的距离和抗磁化学位移 .通过化学位移的pH滴定 ,得到了配位组氨酸 (His 85 )的咪唑环的电离平衡常数pKa( =4.95 ) .这一较低的pKa 值 ,归因于带正电的Fe3+ 以及His 85与血红素Fe3+ 的配位 . 相似文献
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比较了Watergate和其他几种不同的压水峰方法,结果表明Watergate是效果较好,实验上容易实现的水峰抑制方法.用Watergate-NOESY及Watergate-TOCSY,完成了转录因子E2F所识别的DNA双链片段d(5′-TTTCGCGC)·d(3′-AAAGCGCG)中大部分G,C碱基上可交换质子的归属. 相似文献