信息几何-计算神经科学的几何学方法

信息几何是九十年代初开始形成的理论,它将流形上的现代微分几何方法引入到计算神经科学中,为神经网络和信息论提供了十分有用的新的数学工具,也为大脑信息传输方式引入新的观念。近年,信息几何在Ｂｏｌｔｚｍａｎｎ机、神经网络的学习方法、隐单元模型理论、统计推断及序列分析诸方面产生了成功的应用。理论的发展与丰富的应用显示出几何学方法在神经科学与信息科学中具有强大的作用。     

无髯鸢尾新品种DUS测试性状筛选

植物新品种特异性、一致性和稳定性(DUS)测试是新品种保护的基础和依据,测试性状的筛选是DUS测试的核心。为制定无髯鸢尾DUS测试指南,初步确定测试性状43个,结合性状间R型聚类分析性状间相关性,去除相关性大、贡献较小的雌蕊长、叶长性状,最终确定操作性强、区别明显的测试性状41个;利用品种间Q型聚类分析确定测试指南的分组性状4个;对性状进行分级及分布分析,保证无髯鸢尾测试指南的可行性,为无髯鸢尾品种测试与授权提供技术支持。     

真核生物DNA非编码区的组分分析

在全基因组水平上,用直方图、混沌表示灰度图、距离差异度和信息熵差异度四种方法,研究了拟南芥、线虫、果蝇的DNA内含子、基因间隔区DNA、外显子三种区域的核苷酸短序列组分及组分复杂度.结果表明：a.不同基因组之间,不管基因数目多少,用4种方法得到的外显子部分其组分复杂度都比较接近,而非编码区部分的组分复杂度却很大.这一点定量地说明了物种之间的复杂程度,主要不体现在编码区部分,而体现在非编码区部分.b.同一基因组中,内含子的核苷酸短序列组分复杂度都是相似的,外显子和intergenic DNA部分的组分复杂度也是相似的.c.内含子和intergenic DNA在转录、剪切、二级结构等方面有很大的不同,但它们在核苷酸短序列组分上的差异却很小,说明内含子和intergenic DNA在转录、剪切、二级结构上的不同并不通过核苷酸短序列组分来进行限制.     

Calpain对细胞骨架蛋白tau降解作用的研究(英文)

Calpain是钙依赖性中性蛋白酶 ,根据其对钙敏感性的不同 ,可分为m 和 μ calpain两型 .分别用不同浓度CaCl2 溶液孵育Wistar大鼠脑皮质匀浆液 ,并用蛋白质印迹和定量图像分析技术检测不同亚型calpain对tau蛋白的降解作用 .研究发现 :在 3 7℃用 1mmol/LCa2 孵育底物 15min ,可见tau蛋白明显降解 ,并在分子质量为 2 9ku处出现tau蛋白降解片段 ;当Ca2 浓度为 5mmol/L时 ,tau蛋白几乎全部被降解 ;这种tau蛋白降解可被calpain特异性抑制剂完全逆转 .进一步的研究发现 ,分别用 μ calpain抑制剂 (0 0 5μmol/Lcalpastatin) ,m calpain抑制剂 (10 0 μmol/LcalpaininhibitorⅣ )或总calpain抑制剂 (552 μmol/Lcalpeptin)与 1mmol/LCa2 共同孵育Wistar大鼠脑皮质匀浆液 ,Ca2 激活的tau蛋白降解分别被抑制8 6% ,92 5%和 97 8% .结果表明一定浓度的Ca2 可同时激活 μ calpain和m calpain ,这两种亚型calpain均参与降解tau蛋白 ,但m calpain的作用比 μ calpain更强     

Calpain对细胞骨架蛋白tau降解作用的研究(英)

Calpain是钙依赖性中性蛋白酶,根据其对钙敏感性的不同,可分为m-和μ-calpain两型.分别用不同浓度CaCl₂溶液孵育Wistar大鼠脑皮质匀浆液,并用蛋白质印迹和定量图像分析技术检测不同亚型calpain对tau蛋白的降解作用.研究发现：在37℃用1 mmol/L Ca²⁺孵育底物15 min,可见tau蛋白明显降解,并在分子质量为29 ku处出现tau蛋白降解片段;当Ca²⁺浓度为5 mmol/L时,tau蛋白几乎全部被降解;这种tau蛋白降解可被calpain特异性抑制剂完全逆转.进一步的研究发现,分别用μ-calpain抑制剂（0.05 μmol/L calpastatin）,m-calpain抑制剂（100 μmol/L calpain inhibitor Ⅳ）或总calpain抑制剂（552 μmol/L calpeptin）与1 mmol/L Ca²⁺共同孵育Wistar大鼠脑皮质匀浆液,Ca²⁺激活的tau蛋白降解分别被抑制8.6%,92.5%和97.8%.结果表明一定浓度的Ca²⁺可同时激活μ-calpain和m-calpain,这两种亚型calpain均参与降解tau蛋白,但m-calpain的作用比μ-calpain更强.     

钙蛋白酶对兔脑皮质中细胞骨架蛋白tau的降解作用

钙蛋白酶 (calpain)是钙依赖性中性蛋白酶 ,根据其对钙敏感性的不同 ,可分为m 和 μ 钙蛋白酶两型。分别用不同浓度CaCl2 溶液温育Wistar大鼠脑皮质匀浆液 ,并用Western印迹和定量图像分析技术检测不同亚型钙蛋白酶对tau蛋白的降解作用。发现 :在 37℃用 1mmol LCa2 温育底物 15min ,即出现大量分子量为 2 9kD的tau蛋白降解片段 ;当Ca2 浓度为 5mmol L时 ,tau蛋白几乎全部被降解 ;这种tau蛋白降解可被特异性的钙蛋白酶抑制剂完全逆转。进一步的研究发现 ,分别用 μ 钙蛋白酶抑制剂 ( 0 .0 5 μmol Lcalpastatin) ,m 钙蛋白酶抑制剂 ( 10 0 μmol LcalpaininhibitorIV)或总钙蛋白酶抑制剂 ( 5 5 2 μmol Lcalpeptin)与 1mmol LCa2 共同温育Wistar大鼠脑皮质匀浆液 ,1mmol LCa2 激活的tau蛋白降解分别被抑制 8.6 %、92 .5 %和 97.8%。该研究结果表明 ,一定浓度的Ca2 可同时激活 μ 钙蛋白酶和m 钙蛋白酶 ,这两种亚型均参与降解tau蛋白 ,但m 钙蛋白酶的作用比 μ 钙蛋白酶更强