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1.
实验成功的构建了含有pp65与gB主要抗原决定簇基因的表达质粒pET-pp65、pET-gB;表达产物通过SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳、免疫印迹、间接酶联免疫等一系列鉴定试验进行了分析。表达蛋白经初步纯化后免疫BALB/c小鼠,经0、2、4周免疫三次,免疫后2、4、6周眼眶采血收集抗血清,进行中和试验和ELISA检测。动物试验表明两种表达蛋白具有免疫原性,并可在小鼠体内诱导产生特异性抗体,其中用重组gB蛋白免疫小鼠后得到的抗血清在体外试验中能抑制天然病毒感染细胞。同时将这两种表达蛋白作为诊断用抗原,对临床94份血清进行检测,证实pp65具有较好的特异性,为今后研制HCMV诊断试剂提供了科学依据。  相似文献
2.
采用分子克隆技术,将铜绿假单胞菌PA103株编码的外毒素结构域Ia(Domain Ia)的基因重组于原核表达载体pET-42b( )上,构建了pET-EPA103蛋白表达载体。转化感受态大肠杆菌DE3。经IPTG诱导表达,初步纯化表达蛋白,用以免疫BALB/c纯系小鼠。制备小鼠脾淋巴细胞悬液,经刀豆素A(ConA)刺激后,用MTT比色法检测特异性淋巴细胞增殖反应。通过rEPA皮下注射BALB/c小鼠耳廓,诱导小鼠迟发型过敏反应(DTH)。采用特异性淋巴细胞增殖反应和DTH试验来检测pET-EPA103表达蛋白所引起的小鼠细胞免疫应答水平,淋巴细胞增殖情况与DTH均可间接反映细胞免疫应答水平,进而评价重组铜绿假单胞菌外毒素(rEPA)Domain Ia蛋白片段的佐剂功效。  相似文献
3.
采用ELISA双抗体夹心法,建立一种快速灵敏的定量检测rhCNTF成品蛋白含量的方法。结果显示,rhC-NTF抗原浓度在(0~25)ng范围内线性良好(r>0.99),灵敏度为0.3ng/ml,与其他重组细胞因子无交叉反应,样品的检测结果与理论含量相吻合,CV<15%,该方法检测速度快、重复性好、灵敏度高、特异性好。  相似文献
4.
目的:探讨细胞电穿孔转染的优化方法。方法:按照L9(34)正交表安排各因素水平的细胞电敏感性实验,以台盼蓝染色计数确定细胞存活率,最接近50%存活率为最优方案,根据最优方案将CHO-dhfr-细胞与DNA混匀电穿孔转染以验证正交设计结果。结果:CHO-dhfr-细胞电转染的优化参数为低离子强度Tris-Cl缓冲液、750 V/cm、50μF、电击2次、间隔1 min,各因素对转染的影响大小依次为缓冲液、电场强度、脉冲次数、电容。结论:确定了电穿孔法转染CHO-dhfr-细胞的方法,为进一步应用该细胞株表达重组蛋白打下了基础。  相似文献
5.
目的:Pfs25蛋白是传播阻断型恶性疟疾疫苗的侯选抗原,在毕赤酵母中表达Pfs25蛋白,并对表达产物进行鉴定。方法:参照GenBank中公布的pfs25基因序列,通过毕赤酵母喜好密码子分析人工合成目的基因;采取定向克隆策略构建重组表达质粒pfs25/pGAPZαA,经BstXⅠ线性化,电转染法转化酵母菌株GS115,在Zeocin抗性的筛选培养基上获得表达目的基因的pfs25/pGAPZαA/GS115重组酵母菌,SDS-PAGE和Western印迹检测表达产物;通过在YPD培养基上传代培养和目的基因表达,验证重组菌株的遗传稳定性。结果:在毕赤酵母中表达了Pfs25蛋白,且重组菌株遗传性质稳定。结论:为研制基于Pfs25蛋白的传播阻断型恶性疟疾疫苗奠定了基础。  相似文献
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