淀粉样前体蛋白（APP）相互作用及其生物学意义

淀粉样前体蛋白（amyloid precursor protein,APP）是一类与阿尔茨海默氏病（Alzheimer＇s disease,AD）的发生、发展密切相关的I型跨膜蛋白,具有膜受体样结构,但迄今人们对APP真正的生理功能仍知之甚少。近年来研究发现,APP分子间可以进行二聚化,并且反式的二聚化作用有促进细胞黏附的功能。而APP的降解产物β-淀粉样蛋白（β—amyloid protein,Aβ）反过来又可以加速APP的聚集,经过一系列反应,最终引发细胞凋亡。本文综述这一领域的研究进展,特别是APP的相互作用,以及这些相互作用对细胞状态和行为的影响。     

催化淀粉样蛋白产生的γ分泌酶的组装

γ分泌酶可引起多种膜蛋白的跨膜剪切作用,尤其可导致淀粉样前体蛋白（APP）的跨膜剪切,产生淀粉样蛋白（Aβ）。Aβ易发生沉积而诱发阿尔茨海默氏病（AD）。γ分泌酶由四种组分PS、Aph-1、NCT及Pen-2构成,由于该酶的相对分子质量巨大以及结构复杂,所以研究进展比较缓慢,其结构与功能至今仍未完全揭示。本文概述了在催化Aβ产生时γ分泌酶组装过程的研究进展,包括各组分之间的调控及组装。