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1.
We have applied a double tagging system in order to study whether purified myelin basic protein is able to adhere to normal human peripheral T lymphocytes without the need to purify cells. Evaluation of myelin basic protein adherence to peripheral blood mononuclear cells was determined with biotinylated myelin basic protein and fluoresceinated avidin, and lymphocyte population was identified by the corresponding phycoerythrinated monoclonal antibody. The observed adherence of myelin basic protein to T lymphocytes was found to depend on protein conformation.  相似文献   
2.
The structure of (Deibler) myelin basic protein in solution and in a lysolecithin++ lipid complex has been studied by using the emission properties of the single tryptophan residue of the protein (Trp-115). The studies have been carried out using both static and time-resolved fluorescence techniques. Relative to the free protein, the lipid bound myelin basic protein showed a twofold increase in fluorescence intensity and a marked blue-shift in the emission maximum wavelength. The multiexponential fluorescence decays and the decay associated spectra indicated that the protein exists in at least three different conformations both in buffer and in lipids. Fluorescence polarization and acrylamide quenching experiments showed that the tryptophan containing region of the protein is embedded in the lipid matrix. The binding of the protein to the lipid appears to be comparable with that predicted for the interaction of amphipathic helices with nonpolar lipids.  相似文献   
3.
4.
5.
6.
7.
8.
Linearity of response "day-to-day" and "within-day" variation of a simple method for serum monoaminoxidase (SMAO) activity have been evaluated. SMAO determination in 209 clinically healthy subjects was performed to find out the "reference values" for the method.  相似文献   
9.
Serum monoaminoxidase activity (SMAO) has been determined in patients with different connective tissue diseases. Preliminary results show a constant and significative increase sclerosis.  相似文献   
10.
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