基于裸磁珠体系检测血清淀粉样蛋白A浓度方法的建立与效果评估

传统链霉亲和素磁珠体系及酶促发光体系中通常存在生物素干扰强、发光率低、特异性差的缺陷。基于此，以裸磁珠为载体偶联血清淀粉样蛋白A（serum amyloid A, SAA）抗体，以吖啶酯作为发光标记物，依据双抗夹心原理，建立了一种快速测定SAA的方法，并对该方法的检测性能（包括：空白限、检测限、线性范围、精密度验证、干扰试验、HOOK效应、方法学比较等）进行了评估。结果表明，SAA抗体与裸磁珠成功偶联；该方法空白限为0.6 mg·mL^-1，检出限为1.0 mg·mL^-1；线性范围为1~100 mg·mL^-1 （R²＞0.990）；在精密度方面，以CV表示的重复性、室内精密度均<10%；血红蛋白、胆红素、甘油三酯对临床样本的干扰检测结果相对偏差均<10%。Bland-Altman偏倚分析表明，该方法检测值与西门子试剂的测量值差异基本在95％CI的一致性界限内波动，回归分析结果显示有较好的相关性（R²=0.987）。上述结果表明，研究所建立的裸磁珠-吖啶酯发光检测体系性能参数可满足临床检测要求，适用于血清中SAA的快速检测。