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蛋白质晶体的优化生长 总被引:3,自引:0,他引:3
蛋白质晶体的优化生长是获得高质量蛋白质晶体, 进而得到高精度晶体结构的有效途径.针对不同的晶体生长方法,已尝试了不同的优化手段,这对改善某些蛋白质晶体的质量显示了明显的成效.然而,鉴于蛋白质晶体生长的多样性与复杂性,这些方面均未发展成为实用的技术.文章综述了这类研究进展,分析了各手段的利弊,并指出了应着重解决的问题. 相似文献
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在酶的盐酸胍变性和热变性过程中,尝试采用电荷传递反应分析方法和电子自旋共振方法考察了酶活性部位的构象变化。酶活力与构象的变化行为表明,酶的活性部位通道先于酶分子的整体构象而发生变化,它是与酶的失活同时发生的。尽管酶活性部位中的金属离子保证了酶较高的稳定性,但酶的活性部位,特别是活性通道仍然是相对脆弱的。 相似文献
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铜锌超氧化物歧化酶的盐酸胍变性 总被引:2,自引:0,他引:2
舒占永 《Acta biochimica et biophysica Sinica》1996,28(5):499-506
采用发生在Fe(cn)^4-6离子与铜锌超氧化物歧化酶活性部位的Cu^2+离子间的电荷传递反应敏感地检测到了胍变性引起的酶活性部位的微弱构象变化。胍变性样品的活力变化经离子强度修正而测得,紫外吸收,CD,内源荧光,和ESR分析分别从不同角度反映了酶分子整体构象的变化情况。 相似文献
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Conformational changes of active site of copper zinc superoxide dismutase can be detected sensitively by electron-transfer reaction 总被引:1,自引:0,他引:1
舒占永 《中国科学:生命科学英文版》1996,39(6):561-570
The electron-transfer (ET) reaction between Fe(CN)64- and copper zinc superoxide dismutase (CuZn-SOD) occurs at the active site of the enzyme. The ET parameters which are sensitive to the denaturation have been used to determine the conformational changes of the active site induced by guanidine hydrochloride and thermal denaturation. The decreases of ET rates for all the denatured enzyme samples reflect the collapse of the active cavity of enzyme in the unfolding processes. The interesting changes of ET amplitude for the enzyme denatured at different pH values suggest that electrostatic interaction plays an important role in the conformational changes of active site. From the results of the kinetic analyses, it is concluded that the conformational changes of the active site are parallel with the inactivation. 相似文献
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Fe(CN)64-与铜锌超氧化物歧化酶(CuZn-SOD)间的电荷传递反应发生在酶的活性部位,电荷传递反应的速度和幅度对由变性引起的酶活性部位的构象变化非常敏感.对于所有的变性酶样品,电荷传递反应的速度都不同程度的下降,这与每个样品的活力下降相对应.反应速度的下降反应了酶变性后引起的活性通道构象及其间静电场的破坏.在不同pH条件下变性的酶样品,其电荷传递反应幅度的变化表明,活性部位His残基的静电相互作用对变性过程中活性部位的构象变化可能是重要的.由电荷传递反应参数得到的活性部位构象变化速度与酶的失活速度接近. 相似文献
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