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终浓度为５ｍｍｏｌ／Ｌ的ＥＤＴＡ可彻底抑制粘质赛氏菌４１００３（２）胞外蛋白酶活力,而Ｃａ２＋可以回复部分酶活力,表明Ｃａ２＋为酶活力所必需;Ｚｎ２＋、Ｍｎ２＋、Ｆｅ２＋等金属离子对酶具有不同程度的抑制作用;５－磷酸吡哆醛及对甲氧基苯甲醛对酶具有明显的激活作用;以酪蛋白为底物,采用双倒数法求得酶的Ｋｍ值为６．６７ｍｇｍｌ－１;Ｎ,Ｎ－二甲基酪蛋白也是酶的理想底物;经酸水解,测定出酶的氨基酸组成;利用蛋白质自动分析仪测定了酶的Ｎ端９个氨基酸序列．比较来源不同的粘质赛氏菌胞外蛋白酶的Ｎ端序列,发现它们之间存在一定程度的同源性,并且存在特定的通读结构Ａｌａ…Ａｓｐ…Ｇｌｙ． 相似文献
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用九种化学修饰剂研究了粘质赛氏菌ＳｅｒｒａｔｉａＭａｒｃｅｓｃｅｎｓ４１００３（２）胞外蛋白酶分子中氨基酸侧链基团与酶催化活性的关系,结果表明组氨酸、丝氨酸、赖氨酸、精氨酸、谷氨酸及天冬氨酸等残基与酶活性无关;半胱氨酸残基与酶活性也无直接关系;而酪氨酸和色氨酸残基侧链的修饰引起酶活力大幅度下降,说明酪氨酸和色氨酸残基为酶活力必需． 相似文献
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