HbA及热变性HbA的穆斯堡尔谱

<正> 已有某些Hb及其衍生物穆斯堡尔谱的研究。本实验通过对HbA、HbO_2A、及加热后部分热变性的HbO_2A作穆斯堡尔谱测定,以探测Hb辅基上Fe~(2+)的微环境的变化。 材料和方法 一、样品制备     

Hb_(广州-杭州)的氧平衡特征

Hb_(广州—杭州)(HbGH)是我国广州和杭州先后发现的一种异常血红蛋白新品种。经DEAE—葡聚糖凝胶柱层析分离纯化后,在0.05mol/L Tris-HCl,0.1mol/LNaCl,30℃和不同pH(pH7.0—7.8)的条件下,分别测定它的氧平衡曲线,并以纯化HbA作对照。结果发现HbGH的氧亲和力比HbA的高,但它的Bohr效应和亚基间协同作用正常,而且对2,3—DPG仍有正常效应。本文还扼要讨论了HbGH的结构与功能关系。     

异常血红蛋白HbQueens及Hb广州—杭州的携氧功能及78—180K的穆斯堡尔谱测定

本实验通过对HbQueens[α_(34)B_(15)Leu→Arg]及Hb广州-杭州[α_(64)E_(13)Asp→Gly]的氧亲合力及它们在78-180K范围的穆斯堡尔谱测定,得到氧亲合力大小顺序为HbQueens>Hb广州-杭州>HbA,由穆斯堡尔谱结果的计算所得的结构参数表明中心Fe~(2+)与卟啉环平面的距离为HbQueens相似文献   

Hb琼海的氧平衡特征与78K下的穆斯堡尔谱

经用Beneseh法检测发现,Hb琼海(β78(EF_2)Leu→Arg)的氧亲合力明显高于HbA,但其Bohr效应和亚基间协同作用却正常。Hb琼海的穆斯堡尔谱表明它颇不稳定,较易形成衍生物,本文讨论了Hb琼海的结构与功能及其稳定性之间的关系。     

快原子轰击质谱技术在异常血红蛋白一级结构分析中的应用

本文报道用快原子轰击(FAB)质谱技术测定血红蛋白(Hb)肽链经胰蛋白酶水解后的几个片段的氨基酸顺序结果。通过解释正离子谱上的碎片峰,确证用FAB质谱测得的氨基酸顺序与已知的完全一致。在此基础上,我们对二例未知结构的异常Hb进行测定,确证一例是Hb G Taipei(α_2β_2~(22Glu→Gly)),另一例是HbG Honolulu(α_2~(30Glu→Gln)β_2)。实验表明,用FAB质谱技术测定蛋白质一级结构具有微量、快速、可靠和操作简便等优点。     

木瓜蛋白酶对某些食物蛋白的消化作用

本文就木瓜蛋白酶对某些食物蛋白的消化作用进行了比较系统的研究。选择的食物有瘦猪肉、瘦羊肉、瘦牛肉、花生、黄豆、红豆、绿豆和眉豆等。结果表明,该酶对大部分食物消化的最适pH在7.0附近,但对花生消化的最适PH是8.0,这可能与花生蛋白在碱性溶液中有较大溶解度有关。而木瓜蛋白酶对这些食物蛋白消化的最适温度均为75℃,高于文献报道的活性稳定温度。此外,还测定了酶,食物不同比例的最适消化时间和它对各食物的表观消化率,显示该酶对肉类蛋白具有很高的消化效果,而对植物蛋白则较差。