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大豆下胚轴可溶性蛋白中钙激活的蛋白激酶 总被引:6,自引:0,他引:6
大豆(Glycine m ax L.) 下胚轴可溶性蛋白提取液进行自磷酸化,以SDS-PAGE电泳分析其标记产物时发现,当有较高浓度的Ca2+ 存在于反应液中时,有一条18 kD蛋白带被高强度标记,同时也可观察到另一条标记强度不高的67 kD蛋白带. 当反应时间延长到15 或30m in 时,它们的标记强度都逐渐减弱,最终从放射自显影底片上消失;在反应液中加入钙螯合剂EGTA 时,则只有67 kD 被高强度标记;在磷酸化反应过程中加入非标记ATP,蛋白中的32P逐渐被非标记磷取代,表明反应体系处于磷酸化-脱磷酸化的平衡过程中,并有结果显示这一过程是钙依赖性的. 组蛋白H1 可以使反应进程加快,表明提取液中的蛋白激酶可以利用它作为底物. 综合结果表明,18 kD和67 kD蛋白可能是具有自磷酸化能力且对Ca2+ 敏感的蛋白激酶,它们对Ca2+ 的不同反应,使得钙信号的传递更具可控性 相似文献
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蛋白质类药物在体内的半衰期短,主要原因是体内蛋白酶降低。利用抗体稳定活性蛋白质是一种较有前途的解决方法。本文介绍该方法的理论基础,以及随着抗体技术的进展(血清我克隆抗体→单克隆本→基因工程抗体)而提出的新的研究策略,这样为抗体稳定活性蛋白质开辟一条新的途径。 相似文献