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分支杆菌噬菌体D29 Lysin B的表达、纯化及酶学性质分析 总被引:1,自引:0,他引:1
克隆表达噬菌体D29 LysinB(LysB)并对其酶学性质进行研究。以噬菌体D29基因组为模板,用PCR方法扩增lysB基因,与表达载体pET22b连接,将重组质粒转化至Escherichiacoli BL21(DE3)中表达,镍柱亲和层析(Ni-NTA)纯化可溶性表达产物,并对重组蛋白的活性进行分析检测。结果表明:成功构建了pET22b-lysB表达载体,并从1L的LB培养物中获得了33.2mg高纯度重组蛋白(His-LysB);His-LysB具有分解脂肪的能力,属于脂肪酶;生物化学特性分析表明:丁酸对硝基苯(pNPB)为水解底物,His-LysB热稳定性不佳,30℃以下比较稳定,随着温度的升高,稳定性逐渐降低;该蛋白具有较高的pH值适应性,pH5.0~9.5范围内稳定性较高;在23℃和pH7.5时酶活力最高,其比酶活为1.3U/mg;金属离子Zn2+、Cu2+、Mg2+、Mn2+和苯甲基磺酰氟(PMSF)抑制剂对酶活具有强烈的抑制作用。本研究为开发新的治疗结核药物提供了一个新的选择。 相似文献
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同位素示踪技术是生物学实验中常用的技术手段。将高中教材中所涉及到的利用同位素示踪技术研究的相关内容进行了归纳总结,便于学生对同位素示踪技术的理解和掌握。 相似文献
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