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本研究目的是利用杆状病毒-昆虫细胞表达系统建立戊型肝炎病毒(HEV)p495蛋白的高效稳定表达和可放大纯化的方法,研究其理化性质和解析三维结构,与上市戊肝疫苗益可宁(Hecolin)进行免疫原性的比较。本研究选择基因1型HEV毒株的开放读码框2(ORF2)的aa112-606片段构建杆状病毒,感染昆虫细胞进行重组蛋白的表达,经过PEG沉淀和阴离子交换层析的纯化,获得纯度为95%以上的p495蛋白,每升细胞培养液最终获得15mg的目的蛋白。经ELISA、分析超离、分子排阻色谱和电镜负染等分析显示p495蛋白具有良好的抗原性且呈现为均一的病毒样颗粒(VLP),沉降系数为51.3S,颗粒直径约20nm。冷冻电镜三维结构解析获得分辨率为3.8的三维结构,揭示p495形成了T=1的等二十面体结构,与已报道的晶体结构相一致。小鼠免疫实验表明p495蛋白与益可宁中p239抗原的免疫原性相当。本研究为进一步开展HEV的受体鉴定、表位结构研究以及疫苗改进等奠定良好的基础。 相似文献
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昆虫杆状病毒表达载体系统在疫苗研究中的应用进展 总被引：1，自引：0，他引：1
昆虫杆状病毒表达载体系统(Baculovirus expression vector system,BEVS)已成功应用于多种蛋白的表达,并为疫苗开发提供了充足的原材料。相比其他表达系统,BEVS具有许多优势:杆状病毒专一寄生于无脊椎动物,安全性高;重组蛋白表达水平高;可对重组蛋白进行正确折叠和翻译后修饰,获得具有生物活性的蛋白;适应于多基因表达如病毒样颗粒(Virus-like particle)的复杂设计;适用于大规模无血清培养等。为了更好地理解BEVS在疫苗研究中的应用前景,文中将从BEVS的发展及其在疫苗研究中的应用等方面进行综述。 相似文献
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