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1982年 | 1篇 |
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1.
采用ISSR分子标记技术对在3个不同地区引起蝉若虫地方病的蝉棒束孢种群遗传结构进行研究.结果表明: 3个地方病种群均表现出较高的遗传多样性,其中敬亭山种群的遗传多样性最高,石台种群最小.UPGMA聚类分析表明,不同地方病种群无优势性,均为多系的异质种群,遗传谱系与地理来源无关.敬亭山不同采集时间的菌株表现出明显的时间异质性.种群(亚种群)间的遗传分化系数Gst为0.2153,而基因流Nm为0.9110(Nm<1), 暗示低水平的基因交流是种群内遗传变异的主要原因之一.因此,蝉棒束孢种群水平的高异质性和低优势性是维持蝉若虫地方病的遗传结构特征. 相似文献
2.
3.
4.
都匀楼梯草 贵州荨麻科一新种 总被引:1,自引:0,他引:1
描述了在中国贵州发现的楼梯草属一新种:都匀楼梯草Elatostema duyunense W.T.Wang&Y.G.Wei,本种在亲缘关系上与上林楼梯草E.shanglinense W.T.Wang甚为相近,但根状茎细长,明显,茎较高,叶上面近牙齿顶端处被极短糙伏毛,托叶较大,条形或宽条形,有1条褐色脉,雄花序有短梗,花序托近圆形,明显,苞片6,其中2枚较大,卵状三角形,4枚较小,船状条形,小苞片无毛而与后者不同。 相似文献
5.
目的:通过研究帕金森病和正常外周血单个核细胞(PBMC)的蛋白质组差异,初步探讨外周免疫系统与帕金森病的病理联系.方法:用固相pH梯度双向凝胶电泳分离人帕金森病和正常单个核细胞总蛋白质,考马斯亮蓝染色,PDQuest 2-DE软件分析,对部分差异蛋白质点进行基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)测定其胶内酶解后的肽质指纹图谱,用Mascot查询系统查询SWISS-PROT数据库.结果:获得了分辨率和重复性均较好的双向电泳考染图谱,对其中的21个差异蛋白质点分别进行肽质指纹分析,经数据库查询,初步鉴定为一些与蛋白降解、抗氧化应激、信号转导、细胞骨架、细胞周期调控等有关的蛋白质.结论:建立了帕金森病PBMC的双向凝胶电泳图谱,提示帕金森病和正常的PBMC的蛋白质表达具有差异. 相似文献
6.
2007年10月,日本神户大学在校内设立了“综合生物炼制中心”。
校内的工程学、理学、农学等多方面研究人员聚焦在一起,以生物工艺和化学全面工艺的结合应用为宗旨,力争把该中心发展成为日本生物质(biomass)研究基地。
为吸引外部资金,该中心计划与日本非营利组织近變生物工业振兴会议建立合作关系。 相似文献
7.
目的:通过比较正常与脑出血及脑缺血模型大鼠脾淋巴细胞蛋白质表达的差异,初步探讨细胞免疫功能与脑血管病之间的关系.方法:将SD大鼠随机分为正常组、脑出血模型组(采用VII型胶原酶诱导脑出血)和局灶性脑缺血模型组(采用线栓法造成大脑中动脉阻塞),分离大鼠脾淋巴细胞,提取总蛋白质后进行双向凝胶电泳,考马斯亮蓝染色,PDQUEST软件分析,对差异蛋白质点采用基质辅助激光解析电离质谱(MALDI-TOF-MS)技术进行鉴定并分析.结果:胶质细胞成熟因子γ等9个蛋白在脑出血和脑缺血模型组表达上调,膜联蛋白III在脑出血和脑缺血模型组表达下调.结论:建立了分辨率高重复性较好的脑出血及局灶性脑缺血脾淋巴细胞总蛋白的双向凝胶电泳图谱,并鉴定一些与脑血管病脑损伤相关的差异表达蛋白质,为深入研究脑血管病细胞免疫功能改变与脑血管病之间的关系奠定了基础. 相似文献
8.
目的 构建含有Asia-Ⅰ型口蹄疫病毒(FMDV)衣壳蛋白前体P1-2A 基因的真核表达质粒pVAXⅠ-P1-2A,并用pVAXⅠ-P1-2A免疫小鼠,评价其体液免疫和细胞免疫水平。方法 通过RT-PCR 方法扩增得到含有FMDV P1-2A编码区的目的基因,并将其克隆到pMD18-T载体上。将pMD18-T-P1-2A和 pVAXⅠ分别经EcoRⅤ和XbaⅠ双酶切后连接构建真核表达质粒pVAXⅠ-P1-2A。将酶切鉴定正确后的重组质粒转染HeLa细胞进行IFA检测。再进行小鼠血清特异性抗体试验、小鼠T淋巴细胞增殖试验和IFN-γ ELISPOT试验。结果 酶切结果与预期目的条带大小相符;荧光结果表明经pVAXⅠ-P1-2A转染的细胞有明显的黄绿色荧光,说明P1-2A基因在HeLa细胞中得到了表达;小鼠免疫结果表明,用免疫的小鼠都产生了较强的体液免疫和细胞免疫,并且T淋巴细胞增殖数和产生IFN-γ的细胞数和对照组相比显著提高(P<0.05)。间接ELISA试验表明,在免疫第14天抗体水平比对照组明显增高(P<0.05)。结论 成功构建了真核表达质粒pVAXⅠ-P1-2A,并通过小鼠免疫试验发现重组质粒试验组能够诱导产生特异性的体液免疫和细胞免疫应答。 相似文献
9.
10.
利用PCR方法从病毒基因组中获得了vp2完整的编码区并经测序后克隆到原核表达载体pET-32(a)上。在大肠杆菌中诱导表达了VP2与Trx-His-STag的融合蛋白,通过免疫家兔获得了高特异性的兔抗血清。另外,将vp2克隆到pFastBacDUAL载体上,利用昆虫表达系统,即AcMNPV的Bac-to-Bac系统对vp2进行了表达,经SDS-PAGE和Westernblot分析,表达产物为64kD,并且该蛋白能在昆虫细胞中形成类病毒颗粒。 相似文献