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p21激活的蛋白激酶2(PAK2)可以通过与小G蛋白Cdc42和Rac结合而激活, 也可以通过凋亡酶-3(caspase-3)的水解作用而激活. PAK2的这2种激活方式都需要其402位苏氨酸残基(Thr-402)发生自磷酸化. 对于PAK2激活的研究已经有近10年的时间, 但PAK2活性的负调控机制仍然不清楚. 本文采用酶活性不可逆改变动力学的方法研究了蛋白磷酸酶1催化亚基(PP1a)对凋亡酶-3(caspase-3)水解的PAK2活性的调控机制. 根据在PP1a存在下PAK2的底物反应动力学方程, 我们确定了游离酶和酶-底物复合物的微观失活动力学常数. 结果表明: (ⅰ) PP1a可以直接使PAK2活化环上的Thr-402去磷酸化, 从而下调PAK2的激酶活力; (ⅱ)外源蛋白或多肽底物结合在PAK2活性位点上可以降低PAK2自激活和失活的速度. 本文所建立的方法不仅可以用于研究酶活性调节的修饰反应动力学, 还可以研究底物对修饰反应的影响, 为研究蛋白激酶和磷酸酶的作用机理奠定了理论基础. 相似文献
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