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1.
用亲和层析大规模纯化蓖麻毒蛋白   总被引:3,自引:0,他引:3  
  相似文献   
2.
采用不同的固定化方法制备了三种固定化猪脑尾状核乙酰胆碱酯酶,其中琼脂糖-抗体-乙酰胆碱酯酶热稳定性最好。抗体与热稳定性最差的琼脂糖-青豌豆植物凝集素-乙酰胆碱酯酶反应后,酶的热稳定性明显提高。抗体还能部分恢复热失活的琼脂糖-青豌豆植物凝集素-乙酰胆碱酯酶的活力。酶与抗体反应前后的表观米氏常数K_m 及反应速度没有明显变化,表明抗体是结合在酶的非活性部位,没有或很少影响酶的活性中心的构象。  相似文献   
3.
天花粉蛋白在无细胞系统中显示强烈的抑制蛋白质生物合成的能力,其活性与经巯基试剂还原开裂的蓖麻毒蛋白相当。天花粉蛋白对BEL-7402人肝癌细胞的毒性甚低,但当它通过二硫键与抗肝癌单抗Hepama-1偶联后,其毒性增强五十倍。张学军和王家槐不久前发现天花粉蛋白与蓖麻毒蛋白A链的一级结构有很大的相似性~[5]。我们的实验结果与他们的发现互相印证。天花粉蛋白与抗体偶联后,可能通过抗体与细胞表面抗原的结合而内化,从而增强了它的细胞毒性。考虑到天花粉蛋白与其他植物单链致核糖体失活蛋白(RIPs)有不少特性十分相似,我们推断天花粉蛋白是RIP家族中的一员。天花粉蛋白与抗体偶联过程中,双功能试剂SPDP的修饰使天花粉蛋白的活性降低一个数量级,似乎意味着天花粉蛋白上的某些氨基可能对其活性至关紧要。发展新的偶联方法的工作正在进行。如能在双功能试剂修饰后保留其大部分活性,天花粉蛋白作为免疫毒素的“弹头”药物可能颇具潜力。  相似文献   
4.
网织红细胞破碎液中蛋白质生物合成抑制的测定   总被引:6,自引:0,他引:6  
本文介绍了一种定量测定蛋白质合成抑制剂活性的方法。该法是通过同位素氨基酸掺入的测定,观察抑制剂对兔网织红细胞破碎液的蛋白质生物合成的影响而评价抑制剂的作用强度。  相似文献   
5.
本文报道了一种单用琼脂糖(Sepharose4B)来纯化蓖麻毒蛋白的快速简便的方法。我们发现在pH5的条件下,蓖麻毒蛋白和与其密切相关的蓖麻凝集素对琼脂糖的结合能力有很大的差别。在有0.2mol/LD-半乳糖存在下可将蓖麻毒蛋白从Sepharose上洗下,同样条件下蓖麻凝集素仍牢固地结合在柱上。从而经一步柱层析便可得到电泳纯的蓖麻毒蛋白。此法不需另行合成亲和胶,适合于蓖麻毒蛋白的大规模纯化。  相似文献   
6.
用琼脂糖亲和层析一步纯化蓖麻毒蛋白   总被引:5,自引:0,他引:5  
  相似文献   
7.
用稳定的乙酰胆碱酯酶不可逆抑制剂(MTP)滴定了猪脑尾核、眼镜蛇蛇毒和电鳗电组织乙酰胆碱酯酶溶液的活性中心数。抑制剂与这些酶的二级反应常数分别为:1.69×10~5l·mol~(-1)·s~(-1);6.72×10~5l·mol~(-1)·s~(-1)和6.78×10~5l·mol~(-1)·s~(-1)。因为MTP膦酰化的紫贻贝血淋巴液乙酰胆碱酯酶容易自活化,故此法不能用来滴定这种酶的活性中心。  相似文献   
8.
采用不同的固定化方法制备了三种固定化猪脑尾状核乙酰胆碱酯酶,其中琼脂糖-抗体-乙酰胆碱酯酶热稳定性最好。抗体与热稳定性最差的琼脂糖-青豌豆植物凝集素-乙酰胆碱酯酶反应后,酶的热稳定性明显提高。抗体还能部分恢复热失活的琼脂糖-青豌豆植物凝集素-乙酰胆碱酯酶的活力。酶与抗体反应前后的表观米氏常数K_m及反应速度没有明显变化,表明抗体是结合在酶的非活性部位,没有或很少影响酶的活性中心的构象。  相似文献   
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