孤儿受体GPR52晶体结构揭示配体结合新机制

GPR52受体是一种孤儿G蛋白偶联受体(G protein-coupled receptor, GPCR),在大脑中高度表达,是治疗精神疾病和亨廷顿病的潜在治疗靶点,其内源性配体仍不清楚。由于GPR52与任何已知GPCR结构的相似性很低(20%),无论是同源建模或是结构解析都存在很大困难。缺乏结构信息在很大程度上阻碍了工具配体和药物的发现。上海科技大学生命科学与技术学院i Human研究所徐菲课题组利用X射线晶体学解析了GPR52的三个高分辨率晶体结构——两个无配体结合的APO结构和GPR52结合激动剂小分子的复合物结构。这些结构揭示了GPR52独特的第二个胞外环、新颖的配体结合侧位口袋和特殊扭转的第五个跨膜α螺旋。突变与细胞功能实验验证了研究人员关于GPR52自激活机制的猜想,并提示第二个胞外环对受体的内在激活作用。这些发现为GPR52配体识别的结构基础提供了前所未有的见解,对寻求GPR52内源性配体即脱孤以及理性设计具有不同药理特性的配体化合物具有重要的指导意义。     

东阿拉善珍稀濒危植物绵刺种群结构与点格局分析

绵刺(Potaniniamongolica)是古老的单种属残遗种,在中国分布于西北荒漠区,为国家二级重点保护植物。为了揭示不同类型绵刺种群的结构、种内或种间的相互作用以及对环境的适应策略,该研究选择集中分布区的绵刺种群(阿拉善种群,在砾石地大面积分布)和分布区东缘的种群(鄂尔多斯种群,在沙地呈斑块分布),采用大小结构分析法将绵刺植株分为3个等级(I级:d≤10 cm; II级:10 cm 30 cm, d为株高×冠幅长×冠幅宽的立方根),运用空间点格局分析的Ripley’sK函数对2个绵刺种群的年龄结构、空间分布格局以及各大小级间空间关联性进行分析。结果表明:1)阿拉善绵刺种群以II级植株为主,占69%,I级植株虽仅占5%,但由于无性生殖的存在,种群仍呈稳定状态;而鄂尔多斯种群II级与III级植株占比相近,无I级植株,以种子进行更新受限。2)阿拉善种群总体呈随机分布,其中I、II级植株在中小尺度以聚集分布为主,在大尺度呈随机分布;鄂尔多斯种群不论是总体还是各大小级均以聚集分布为主,与种间竞争有着较大的关系。3)阿拉善种群III级个体与I级...     

硅藻中国新记录种——沃氏具脊桥弯藻

本研究利用光学和扫描电子显微镜对采自湖南省江华瑶族自治县一源头水溪流的硅藻标本进行了观察，鉴定出中国新记录一种：沃氏具脊桥弯藻(Oricymba voronkinae Glushchenko, Kulikovskiy & Kociolek)。研究结果显示该具脊桥弯藻具有以下鉴别特征：(1) 壳面呈披针形，末端钝圆；(2) 壳面平坦，壳面和壳套区别明显，被一条边缘脊分开；(3) 边缘脊两侧具凹槽；(4) 近缝端向壳面腹侧偏转，远缝端几乎呈直角向壳面背侧弯曲且在远缝末梢的背侧处有一个缺刻；(5) 壳面中央孤点外侧开口为一个简单圆形，内壳面开口为被向内生长物所遮挡的两个裂缝；(6) 壳面孔纹呈裂缝状，仅近中轴区的孔纹呈半圆至弧形；孔纹的开口被齿状突出物部分遮挡；(7) 顶孔区内侧开口被波浪形的贯壳列硅质条所覆盖但未完全封闭内侧开口；(8) 壳面中部的线纹密度为8～11条/10 μm，孔纹密度25～30个/10 μm。本文提供了沃氏具脊桥弯藻孔纹密度和原始描述中未揭示的顶孔区内壳面的详细超微结构特征。     

东濮凹陷"高阻红层"的孢粉组合及地质时代

"高阻红层"是东濮凹陷北部整合于上二叠统石千峰组之上、不整合于新近系-古近系之下的一套具高电阻率的河湖相红色地层的俗称,根据地层赋存状况、岩性、测井资料、地震资料等曾被归入下三叠统.新近发现在"高阻红层"中含有二叠纪、三叠纪孢粉植物群,卫77-3井(井深2854.31 m)和卫77-4井(井深2815.13 m)的孢粉...     

Functional Analyses of Mammalian Reovirus Nonstructural Protein uNS

Genome replication of reovirus occurs in cytoplasmic inclusion bodies called viral factories or viroplasms. The viral nonstructural protein uNS, encoded by genome segment M3, is not a component of mature virions, but is expressed to high levels in infected cells and is concentrated in the infected cell factory matrix. Recent studies have demonstrated that uNS plays a central role in forming the matrix of these structures, as well as in recruiting other components to them for putative roles in genome replication and particle assembly.