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The inactivation kinetics are first order. For stirring speeds in the range of 0–700 rpm, the kinetic constant is found to be proportional to the power brought by the impeller. It suggests that inactivation depends on collisions between enzyme molecules. Efficient collisions between native and inactive molecules induce native molecules to turn into inactive molecules and lead to lysozyme aggregation.
During inactivation, enzymes are found to aggregate as shown by light scattering measurements. The structure of aggregates was studied on samples treated for chemical denaturation and reduction. The aggregates are supramolecular edifices, mainly made up of inactivated enzymes linked by weak forces. But aggregates are also made up of dimers and trimers of lysozyme, linked by disulfide bridges. Dimers and trimers are 18% and 5%, respectively, of the total amount of lysozyme aggregates.
Whatever the stage of aggregate formation and the initial enzyme concentration are, these aggregates are irreversibly inactivated. Enzyme activity is definitely lost even if stirring is stopped and/or temperature decreased.
This study points out the importance of hydrodynamics in bioreactors and highlights the nature of the aggregates resulting from the interactions between native and inactive enzymes. 相似文献