平滑肌收缩中Ca^2＋敏感性调节的机理

多种激动剂增加细胞器对Ｃａ＾２＋的敏感性,即Ｃａ＾２＋的敏感性,即Ｃａ＾２＋敏感化作用。激动剂的这种作用可能是通过Ｇ蛋白,经信号分子花生四烯酸和二酰基甘油,反暹号传递到肌球蛋白轻链磷酸酶（ＭＬＣＰ）,增加肌球蛋白磷酸化。细胞内游离Ｃａ＾２＋升高到一定程度,ｃａｌｍｏｄｕｌｉｎ激酶Ⅱ活化,导致ＭＬＣＫ磷酸化,降低了其对Ｃａ＾２＋－ｃａｌｍｏｄｕｌｉｎ亲和力,ＭＬＣＫ对Ｃａ＾２＋敏感性降低,即Ｃａ＾２     

平滑肌非钙依赖性收缩的生化机理

平滑肌收缩的原发信号一般来自肌浆中游离Ｃａ２＋浓度的增高．在调钙蛋白（Ｃａｌｍｏｄｕｌｉｎ,ＣａＭ）参与下,肌球蛋白轻链激酶（ＭＬＣＫ）被激活,从而催化肌球蛋白的磷酸化,启动平滑肌的横桥循环（ｃｒｏｓｓｂｒｉｄｇｅｃｙｃｌｉｎｇ）．除平滑肌收缩的钙依赖性调控外,也存在非钙依赖性调控的生化机理．这一条信号转导途径,可经由Ｇ蛋白以激活非钙依赖性蛋白激酶Ｃ的同工酶ＰＫＣ－ε,其下游步骤有两种钙结合蛋白（ｃａｌｐｏｎｉｎＣａＰ与Ｃａｌｄｅｓｍｏｎ,ＣａＤ）发挥了直接或间接靶蛋白的重要作用．     

高血压大鼠不同血管平滑肌肌球蛋白磷酸化和脱磷酸化酶的变化

本文比较了正常和高血压大鼠不同动脉血管肌球蛋白轻链激酶（ＭＬＣＫ）和依赖Ｃａ＾２＋的钙调素磷酸酶（Ｃａ＾２＋／ＣａＭ－ＰＰ）活性的变化。结果表明：在自发性高血压大鼠（ＳＨＲ）不同血管ＭＬＣＫ的活性不同,依次为主动脉（Ａ）〉尾动脉（ＣＡ）〉肠系膜动脉（ＭＡ）;而在ＷＫＹ大鼠,该酶在不同血管的活性依次为Ａ〈〈ＣＡ〈〈ＡＭ。在ＷＫＹ大鼠,ＭＡ Ｃａ＾２＋／ＣａＭ－ＰＰ活性明显高于ＳＨＲ。在肾性高血压大鼠     

肌球蛋白轻链激酶及其抑制剂

肌球蛋白轻链激酶（ＭＬＣＫ）是三磷酸肌醇（ＩＰ３）、Ｃａ２＋－钙调蛋白（ＣａＭ）信息转导途径的一种重要蛋白质，也是第一个被发现的依赖于ＣａＭ的激酶，对肌肉收缩起着重要作用［１］。ＭＬＣＫ抑制剂从ＣａＭ水平或ＭＬＣＫ自身水平上抑制ＭＬＣＫ的活性，可抑制或减弱平滑肌的收缩。天然植物中的多种化合物对ＭＬＣＫ有较强的抑制作用，有吖啶类、黄酮类、蒽醌类、菲类和喹啉类化合物等，为植物资源的开发利用提供了有价值的依据。１．ＭＬＣＫ的结构和酶促反应动力学研究ＭＬＣＫ的活性型是由Ｃａ２＋、ＣａＭ和全酶组成的三元复…     

平滑肌肌球蛋白磷酸化与肌动球蛋白功能调节

在有Ｃａ＾２＋和钙调蛋白存在时,肌球蛋白轻链激酶催化肌球蛋白磷酸化,促使肌动蛋白激活的肌球蛋白（肌动球蛋白）Ｍｇ＾２＋－ＡＴＰ酶活性显增加,然而,肌旧白磷酸水平化与Ｍｇ＾２＋－ＡＴＰ酶活性显增加,然而,肌球蛋白磷酸化水平与Ｍｇ＾２＋＝ＡＴＰ酶之间的关系是非线性的,原肌球蛋白可以进一步增加Ｍｇ＾２＋－ＡＴＰ酶的活性,但仍不改变它们之间的非线性关系,肌球蛋白边激酶的分成肽抑制剂抑制了肌球蛋白磷酸化     

鸭肫平滑肌肌球蛋白的提纯及其ATP酶性质的研究

从鸭肫肌肉中分离纯化了平滑肌肌球蛋白,并对平滑肌肌球蛋白分子的亚单位组成和平滑肌肌球蛋白的ＡＴＰ酶性质进行了分析研究。鸭肫平滑肌肌蛋白的Ｃａ＾２＋－ＡＴＰ酶活力与溶液的离子强度有关。在低于０．２０ｍｏｌ／Ｌ的ＫＣＬ浓度时,酶活力很低;大于０．３０ｍｏｌ／Ｌ的ＫＣＬ浓度时,酶活力较高,Ｃａ＾２＋－ＡＴＰ酶有两个最适ｐＨ值。Ｋ＾＋／ＥＤＴＡ－ＡＴＰ酶活力随ＫＣＬ浓度升高而增加。肌动蛋白激活的磷酸化肌球     

平滑肌肌球蛋白磷酸化与肌动球蛋白功能调节

在有Ｃａ２＋和钙调蛋白存在时,肌球蛋白轻链激酶催化肌球蛋白磷酸化,促使肌动蛋白激活的肌球蛋白（肌动球蛋白）Ｍｇ２＋－ＡＴＰ酶活性显著增加．然而,肌球蛋白磷酸化水平与Ｍｇ２＋－ＡＴＰ酶之间的关系是非线性的,原肌球蛋白可以进一步增加Ｍｇ２＋－ＡＴＰ酶的活性,但仍不改变它们之间的非线性关系．肌球蛋白轻链激酶的合成肽抑制剂抑制了肌球蛋白磷酸化和Ｍｇ２＋－ＡＴＰ酶活性,并导致平滑肌去膜肌纤维的等长收缩张力与速度的降低．结果提示肌球蛋白轻链激酶参与脊椎动物平滑肌收缩的调节过程,肌球蛋白轻链磷酸化作用会引起平滑肌收缩     

两类Ca^2＋通道拮抗剂对脑缺血时Ca^2＋／CaM PKhⅡ活性抑制的保护 …

本文以蒙古沙土鼠双颈总动脉结扎（ＢＣＡＯ）前脑缺血模型Ｃａ＾２＋／ＣａＭ ＰＫⅡ活性变化为指标,研究了以氯胺酮（ＫＴ）、右美沙芬（ＤＭ）、苄丙咯（ＢＰ）及硝苯吡啶（ＮＤ）为代表的配体门控Ｃａ＾２＋通道（ＬＧＣＣ）及电压门控Ｃａ＾２＋通道（ＶＧＣＣ）两类Ｃａ＾２＋通道拮抗剂对缺血性脑损伤的保护作用。结果如下：（１）脑缺血后,胞浆型及颗粒型Ｃａ＾２＋／ＣａＭ ＰＫⅡ活性均明显下降;（２）缺血前单独用药     

多头绒泡菌肌球蛋白的纯化及性质的研究

从多头绒泡菌中纯化了肌球蛋白，并对其亚基组成及ＡＴＰ酶性质进行了研究。该肌球蛋白是由一种重链（２２５ｋＤ）和两种轻链（２０ｋＤ，１７．５ｋＤ）组成的大分子，其亚基之比为ＨＣ：ＬＣ１：ＬＣ２＝２：４：２。兔肌Ｆ－肌动蛋白能较大激活粘菌肌球蛋白ＡＴＰ酶活性，Ｃａ＾２＋离子也能提高其活性，Ｍｇ＾２＋离子无明显影响，钒酸盐，碘乙酸，对氯汞苯甲酸对其ＡＴＰ酶活性有显著抑制作用。     

用荧光指示剂Fura－2测定正常和电刺激后蛙肌胞浆自由Ca~（2＋）浓度

蛙半腱肌肌束负载Ｆｕｒａ－２／ＡＭ后,可用荧光信号Ｆ３４０、３８０ｎｍ波长比值（Ｒ３４０／３８０）反映胞浆内游离Ｃａ２＋浓度（〔Ｃａ２＋〕）。利用这一技术,我们发现长时间电刺激后的骨骼肌〔Ｃａ２＋〕,高于未刺激肌,Ｒ３４０／３８０分别为１．４９±０．５４（ｎ＝１０）和１．０２±０．２６（ｎ＝１０）。加入Ｃａ２＋载体伊屋诺霉素（ｉｏｎｏｍｙｃｉｎ,１μｍｏｌ／Ｌ）后,正常肌与电刺激肌〔Ｃａ２＋〕,均上升,但刺激肌上升幅度低,持续时间短。说明电刺激至力竭后,细胞内有较多的Ｃａ２＋负载。增加细胞外Ｃａ２＋浓度至１５ｍｍｏｌ／Ｌ,〔Ｃａ２＋〕ｉ下降。而给予Ｎａ＋－Ｃａ２＋交换阻断剂奎尼丁（１０４ｍｏｌ／Ｌ）后,正常肌〔Ｃａ２＋〕ｉ上升,刺激肌〔Ｃａ２＋〕ｉ下降。结果提示：Ｎａ＋－Ｃａ２＋交换是正常骨胳肌外排Ｃａ２＋的途径之一;而长时间肌肉活动则可能使细胞膜Ｎａ＋－Ｃａ２＋交换方式改变,从而导致力竭肌〔Ｃａ２＋〕ｉ上升。