膜脂与植物的抗寒性

低温是限制植物分布及其生物产量的重要环境因素,也是危害农业生产的主要自然灾害之一。从１７７８年Ｂｉｅｒｋａｎｄｅｒ报导８种植物在１－２℃低温下死亡现象至今,已有许多科学工作者对植物的寒害机理进行了研究,并提出了“生理干旱”（Ｓａｃｈｓ,１８６４）、“饥饿”（Ｍｏｌｉｓｃｈ,１８９６）、“代谢失调”和“毒物积累”等假说。这些假说从不同角度反映了植物发生冷害原因,但都有一定的片面性。随后的一些研究者对植物的几种冷害生理反应出现的时间顺序进行了比较研究,指出有毒物质积累和代谢活动失调都不是冷害的原初反…     

配体与受体相互作用诱导的膜蛋白构象变化WGA与GPA作用对膜蛋白构象的影响

用ＦＴＩＲ、ＣＤ、微量ＤＳＣ和ＳＴＭ、ＡＦＭ等研究重组脂质体,血影和完整红细胞在配体与膜受体相互作用下膜蛋白构象改变以及纳米水平上膜表面蛋白的形貌、结果表明ＷＧＡ可诱导重组脂质体膜、血影膜和完整红细胞膜蛋白发生一定的不同的构象变化,红细胞及其膜的热力学行为变更,以及红细胞膜表面蛋白的可能交联。     

伴刀豆球蛋白A和层粘连蛋白与膜受体结合下膜分子运动及微丝组装变化的比较

研究伴刀豆球蛋白A和层粘连蛋白分别与小鼠腹腔巨噬细胞膜受体结合下引起细胞膜分子运动的变化和对微丝组装的影响.结果表明,伴刀豆球蛋白A和层粘连蛋白作用下均导致膜表面蛋白分子的侧向扩散速率减慢,膜脂流动性降低,加快膜内微丝组装并使微丝含量增加.两配体作用下引起细胞上述反应有相似性.     

病毒膜融合蛋白构象转变机制与稳定策略

病毒膜融合蛋白通过从预融合构象转变成融合后构象,介导病毒与宿主细胞膜融合,并进一步使病毒的核酸转移到细胞内部。其预融合构象是疫苗设计和抗病毒药物开发的理想靶标构象。研究这类蛋白质的构象转变机制及如何稳定其预融合构象,一直是具有挑战性的课题。本文总结了三类膜融合蛋白在结构和功能上的差异：I类蛋白质以α螺旋为主,形成三聚体,依赖受体结合或低pH触发融合肽释放;II类蛋白质（如登革病毒E蛋白）以β折叠为主,二聚体向三聚体重排,融合环由低pH激活;III类蛋白质（如单纯疱疹病毒糖蛋白B）融合α螺旋和β折叠,机制涉及内部融合环插入和膜重塑。并通过深入理解病毒的膜融合机制,介绍了几种目前能够有效地稳定病毒膜融合蛋白预融合构象的方法,包括二硫键连接稳定结构域间相互作用、疏水空腔填充增强疏水核心稳定性、脯氨酸限制铰链区域的结构转变、多聚体结构域稳定三聚体构象。本文所总结讨论的稳定化策略已经在多种病毒膜融合蛋白的研究中得到验证,并进一步应用于疫苗抗原设计。另外,本文介绍时间分辨冷冻电镜等新型技术在捕捉构象中间态和解析动态转变过程中的应用潜力。本文为开发稳定的病毒膜融合蛋白提供了理论参考,为理解病毒膜融合机制和下一代疫苗和抗病毒药物的开发提供了重要基础。     

天花粉蛋白与膜脂相互作用的研究

天花粉蛋白（ＴＣＳ）在≥２．２２μｍｏｌ／Ｌ时能引起大豆磷脂脂质体内含物释放,Ｃａ＾２＋对这种释放有一定的促进作用,低ＰＨ值也能促进ＴＣＳ与脂质体的作用;将ＴＣＳ与细细胞一起保温;当ＴＣＳ终浓度达１４．７μｍｏｌ／Ｌ时能损伤红细胞膜,产生溶血作用;ＴＣＳ还能作用于红细胞血影膜,改变其脂双层的不对称性。     

伴刀豆球蛋白A和层粘连蛋白与膜受体结合下膜分子运动及微丝组装变化的比较

研究伴刀豆球蛋白A和层粘连蛋白分别与小鼠腹腔巨噬细胞膜受体结合下引起细胞膜分子运动的变化和对微丝组装的影响.结果表明,伴刀豆球蛋白A和层粘连蛋白作用下均导致膜表面蛋白分子的侧向扩散速率减慢,膜脂流动性降低,加快膜内微丝组装并使微丝含量增加.两配体作用下引起细胞上述反应有相似性.     

细胞的跨膜信号传递系统及细胞膜受体

多细胞有机体中每个细胞的活动不是孤立进行的,在众多细胞之间存在着一套复杂的跨膜信号传递系统（Ｔｒａｎｓｍｅｍｂｒａｎｅｓｉｇｎａｌｔｒａｎｓｄ－ｕｃｔｉｏｎｓｙｓｔｅｍ）,使细胞间能相互联系和沟通,协调不同组织器官中各个细胞的代谢、分泌、分化和增殖等...     

脱血红素细胞色素c与膜结合及插膜时的构象研究

应用特殊的单分子层样品制备技术,分别制备了与中性、酸性磷脂膜结合的和完全插膜的鸡心脱血红素细胞色素c样品,并运用圆二色谱(CD)、表面衰减全反射Fourier变换红外光谱(ATR-FTIR)对膜上蛋白的构象进行了鉴定.研究结果表明,蛋白在与膜结合及插入阶段的构象是不同的,膜界面性质的不同也会对蛋白的构象产生不同的诱导,在酸性磷脂DSPG膜表面,该蛋白是以α螺旋和β折叠混合的构象形式结合;而在中性磷脂DSPC膜表面是以β折叠为主的构象形式结合.插入 DOPG单分子层内时则是 α螺旋为主的构象形式.